Enzimas

São proteínas especializadas que aumentam a velocidade das relações químicas.

Possuem estrutura tridimensional definida: 3ª ou 4ª.

Representação esquemática

enzima 1

  1. A) Sitio ativo – local de ligação do substrato.
  2. B) Reação catalítica – reação de quebra, degradação (digestão)
  3. C) Lise – lipólise – quebra de gordura

Reação anabólica

enzima 3 enzima 7
São reações de síntese (formação)

Gênese    lipogênese = formação de gordura

Substrato

“Alvo” da enzima. Moléculas ou substâncias que as enzimas atuam sobre.

enzima 2

 

  • Especifica para cada enzima.

Enzimologia

Sitio ativo

Enzima Substrato
Lipase Lipídeos
Protease Proteínas
Insulinase Insulina
Amilase Amido

 

  • Enzimas podem ser inibidas (bloqueada);
  • ATB (antibióticos) – são os principais exemplos de inibidores enzimáticos.

Inibição enzimática

Inibidor enzima reversível

enzima 31 – I. E. R competitiva

  • Existe competição entre o substrato e o inibidor no sitio ativo;
  • O inibidor para e não tem reação.

 

2 – I.E.R não competitiva

  • Não existe competição porque existe 2 ou mais sítios ativos.

Inibidor enzima irreversível

  • O sitio ativo da enzima é bloqueado de maneira definitiva.

– Enzimas podem ser desnaturadas
pH / Temperatura / Metais pesados / Agitação mecânica

Enzimas podem ser usadas para diagnosticar doenças

enzima 4

Enzima Serve p/ diagnostico
Fosfatase Alcalina Doenças ósseas
CKMB Infarto do miocárdio
LDH Infarto do miocárdio
Hepatite
TGO / TGP Doenças hepáticas
Fosfatáse Acida Câncer de próstata

 

Enzimas aumentam a velocidade das reações químicas, mas não afetam o equilíbrio das reações.
E+S >  ES = E + P

Cinética das enzimas

  • Toda enzima precisa de temperatura e pH ótimos para trabalhar;
  • Alterações drásticas de pH e/ou temperatura podem desnaturá-las.

enzima 5 enzima 6
Enzimas alotérmicas

  • São reguladas por fatores que podem:

1 – Ativar enzima
2 – Inibir a enzima

*Possuem mais do que um sitio de ligação
enzima 8

 

Conteúdo retirado e baseado da aula do Prof. João Armando Brancher,  Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna

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